2026.03.07

Исследование прионного белка открывает новые горизонты в лечении нейродегенеративных заболеваний

Сотрудники НИИ физико-химической биологии имени А.Н. Белозерского и факультета биоинженерии и биоинформатики МГУ провели исследование, которое показало, что отдельные фрагменты прионного белка могут как предотвращать, так и ускорять образование токсичных агрегатов, что имеет важные последствия для лечения прионных болезней и синуклеинопатий, в частности болезни Паркинсона. Нейродегенеративные заболевания, такие как болезнь Паркинсона и Альцгеймера, связаны с накоплением неправильно свернутых белков в мозге, формирующих токсичные амилоидные агрегаты. Взаимодействие между различными классами таких белков, включая прионный белок (PrP) и альфа-синуклеин (α-syn), вызывает особый интерес, однако информации об этих взаимодействиях недостаточно. Ученые изучили влияние N- и C-концевых фрагментов прионного белка на процессы амилоидного преобразования. Выяснилось, что C-концевой фрагмент, хотя и ближе к патологической форме, менее способен к образованию амилоидных фибрилл. В то же время N-концевой фрагмент не только не формирует фибриллы, но и подавляет амилоидное преобразование полноразмерного белка. Кроме того, исследование показало, что PrP и его фрагменты значительно ускоряют агрегацию как нормального, так и мутантного альфа-синуклеина, но не приводят к образованию типичных фибрилл. Эти данные могут объяснить совместное проявление различных нейродегенеративных заболеваний и открывают новые пути для диагностики и терапии. Таким образом, фрагменты прионного белка играют двойственную роль в нейродегенеративных процессах, что требует внимательного подхода при разработке новых методов лечения и диагностики.